Si auparavant l'opinion sur le rôle secondaire de l'ARN prévalait, il est maintenant clair qu'il s'agit d'un élément nécessaire et le plus important de l'activité vitale des cellules. Les mécanismes de nombreux...

Par Masterweb

09.04.2018 14:00

Divers types d'ADN et d'ARN - les acides nucléiques - est l'un des objets d'étude de la biologie moléculaire. L'étude de l'ARN est l'un des domaines les plus prometteurs et en développement rapide de cette science ces dernières années.

En bref sur la structure de l'ARN

Ainsi, l'ARN, acide ribonucléique, est un biopolymère dont la molécule est une chaîne formée de quatre types de nucléotides. Chaque nucléotide, à son tour, est constitué d'une base azotée (adénine A, guanine G, uracile U ou cytosine C) en combinaison avec un sucre ribose et un résidu d'acide phosphorique. Les résidus de phosphate, se connectant aux riboses des nucléotides voisins, "cousent" les blocs constitutifs de l'ARN en une macromolécule - un polynucléotide. C'est ainsi que se forme la structure primaire de l'ARN.

La structure secondaire - la formation d'une double chaîne - est formée dans certaines parties de la molécule conformément au principe de complémentarité des bases azotées: l'adénine forme une paire avec l'uracile par un double, et la guanine avec la cytosine - une triple liaison hydrogène.

Dans la forme de travail, la molécule d'ARN forme également une structure tertiaire - une structure spatiale spéciale, la conformation.

Synthèse d'ARN

Tous les types d'ARN sont synthétisés à l'aide de l'enzyme ARN polymérase. Il peut être dépendant de l'ADN et de l'ARN, c'est-à-dire qu'il peut catalyser la synthèse sur des matrices d'ADN et d'ARN.

La synthèse repose sur la complémentarité des bases et l'antiparallélisme du sens de lecture du code génétique et procède en plusieurs étapes.

Tout d'abord, l'ARN polymérase est reconnue et liée à une séquence nucléotidique spéciale sur l'ADN - le promoteur, après quoi la double hélice d'ADN se déroule dans une petite zone et l'assemblage de la molécule d'ARN commence sur l'une des chaînes, appelée matrice (l'autre La chaîne d'ADN est appelée codante - c'est sa copie qui est l'ARN synthétisé). L'asymétrie du promoteur détermine lequel des brins d'ADN servira de matrice, et permet ainsi à l'ARN polymérase d'initier la synthèse dans la bonne direction.

L'étape suivante s'appelle l'allongement. Le complexe de transcription, qui comprend l'ARN polymérase et une région sans torsion avec un hybride ADN-ARN, commence à se déplacer. Au fur et à mesure que ce mouvement se poursuit, le brin d'ARN en croissance se sépare progressivement et la double hélice d'ADN se déroule devant le complexe et se réassemble derrière lui.

La dernière étape de la synthèse se produit lorsque l'ARN polymérase atteint une région spécifique de la matrice appelée le terminateur. L'arrêt (fin) du processus peut être réalisé de différentes manières.

Les principaux types d'ARN et leurs fonctions dans la cellule

Ce sont les suivants :

• Matrice ou informationnelle (ARNm). À travers elle, la transcription est effectuée - le transfert d'informations génétiques à partir de l'ADN.
• Ribosomal (ARNr), qui fournit le processus de traduction - synthèse des protéines sur la matrice d'ARNm.
• Transport (ARNt). Produit la reconnaissance et le transport des acides aminés vers le ribosome, où se produit la synthèse des protéines, et participe également à la traduction.
• Les petits ARN sont une vaste classe de petites molécules qui remplissent diverses fonctions au cours des processus de transcription, de maturation de l'ARN et de traduction.
• Les génomes d'ARN sont des séquences codantes qui contiennent des informations génétiques dans certains virus et viroïdes.

Dans les années 1980, l'activité catalytique de l'ARN a été découverte. Les molécules possédant cette propriété sont appelées ribozymes. Il n'y a pas encore beaucoup de ribozymes naturels connus, leur capacité catalytique est inférieure à celle des protéines, mais dans la cellule, ils remplissent des fonctions extrêmement importantes. Actuellement, des travaux réussis sont en cours sur la synthèse de ribozymes, qui, entre autres, ont une signification appliquée.

Arrêtons-nous plus en détail sur les différents types de molécules d'ARN.

Matrice (information) ARN

Cette molécule est synthétisée sur la section non torsadée de l'ADN, copiant ainsi le gène codant pour une protéine particulière.

L'ARN des cellules eucaryotes, avant de devenir, à son tour, une matrice pour la synthèse des protéines, doit mûrir, c'est-à-dire passer par un complexe de modifications diverses - le traitement.

Tout d'abord, même au stade de la transcription, la molécule subit un coiffage : une structure particulière d'un ou plusieurs nucléotides modifiés, le cap, est attachée à son extrémité. Il joue un rôle important dans de nombreux processus en aval et améliore la stabilité de l'ARNm. La queue dite poly(A), une séquence de nucléotides d'adénine, est attachée à l'autre extrémité du transcrit primaire.

Le pré-ARNm est ensuite épissé. Il s'agit de l'élimination des régions non codantes de la molécule - les introns, qui sont abondants dans l'ADN eucaryote. Ensuite, la procédure d'édition de l'ARNm se produit, dans laquelle sa composition est chimiquement modifiée, ainsi que la méthylation, après quoi l'ARNm mature quitte le noyau cellulaire.

ARN ribosomal

La base du ribosome, un complexe qui assure la synthèse des protéines, est constituée de deux longs ARNr qui forment des sous-particules du ribosome. Ils sont synthétisés ensemble sous la forme d'un seul pré-ARNr, qui est ensuite séparé au cours du traitement. La grande sous-unité comprend également un ARNr de faible poids moléculaire synthétisé à partir d'un gène distinct. Les ARN ribosomiques ont une structure tertiaire dense qui sert d'échafaudage pour les protéines présentes dans le ribosome et qui remplissent des fonctions auxiliaires.

Dans la phase non active, les sous-unités ribosomales sont séparées ; au début du processus de traduction, l'ARNr de la petite sous-unité se combine avec l'ARN messager, après quoi les éléments du ribosome sont complètement combinés. Lorsque l'ARN de la petite sous-unité interagit avec l'ARNm, ce dernier, pour ainsi dire, s'étire à travers le ribosome (ce qui équivaut au mouvement du ribosome le long de l'ARNm). L'ARN ribosomique de la grande sous-unité est un ribozyme, c'est-à-dire qu'il possède des propriétés enzymatiques. Il catalyse la formation de liaisons peptidiques entre les acides aminés lors de la synthèse des protéines.

Il convient de noter que la plus grande partie de tout l'ARN de la cellule est ribosomique - 70 à 80 %. L'ADN possède un grand nombre de gènes codant pour l'ARNr, ce qui assure sa transcription très intensive.

ARN de transfert

Cette molécule est reconnue par un certain acide aminé à l'aide d'une enzyme spéciale et, en se connectant avec elle, transporte l'acide aminé vers le ribosome, où il sert d'intermédiaire dans le processus de traduction - synthèse des protéines. Le transfert s'effectue par diffusion dans le cytoplasme de la cellule.

Les molécules d'ARNt nouvellement synthétisées, comme d'autres types d'ARN, sont traitées. L'ARNt mature sous sa forme active a une conformation ressemblant à une feuille de trèfle. Sur le "pétiole" de la feuille - le site accepteur - il y a une séquence CCA avec un groupe hydroxyle qui se lie à l'acide aminé. À l'extrémité opposée de la "feuille" se trouve une boucle anticodon qui se connecte à un codon complémentaire sur l'ARNm. La boucle D sert à lier l'ARN de transfert à l'enzyme lors de l'interaction avec l'acide aminé, et la boucle T est utilisée pour se lier à la grande sous-unité du ribosome.

Petit ARN

Ces types d'ARN jouent un rôle important dans les processus cellulaires et sont actuellement activement étudiés.

Par exemple, les petits ARN nucléaires dans les cellules eucaryotes sont impliqués dans l'épissage de l'ARNm et ont peut-être des propriétés catalytiques avec les protéines de spliceosome. Les petits ARN nucléolaires sont impliqués dans le traitement de l'ARN ribosomique et de transfert.

Les petits ARN interférents et les microARN sont les éléments les plus importants du système de régulation de l'expression des gènes, qui est nécessaire pour que la cellule contrôle sa propre structure et son activité vitale. Ce système est une partie importante de la réponse immunitaire antivirale de la cellule.

Il existe également une classe de petits ARN qui fonctionnent en complexe avec les protéines Piwi. Ces complexes jouent un rôle énorme dans le développement des cellules germinales, dans la spermatogenèse et dans la suppression des éléments génétiques transposables.

Génome ARN

La molécule d'ARN peut être utilisée comme génome par la plupart des virus. Les génomes viraux sont différents - simple et double brin, circulaire ou linéaire. De plus, les génomes à ARN des virus sont souvent segmentés et généralement plus courts que les génomes contenant de l'ADN.

Il existe une famille de virus dont l'information génétique, codée en ARN, après infection de la cellule par transcription inverse, est réécrite en ADN, qui est ensuite introduit dans le génome de la cellule victime. Ce sont les soi-disant rétrovirus. Il s'agit notamment du virus de l'immunodéficience humaine.

Importance de la recherche sur l'ARN dans la science moderne

Si auparavant l'opinion sur le rôle secondaire de l'ARN prévalait, il est maintenant clair qu'il s'agit d'un élément nécessaire et le plus important de l'activité vitale intracellulaire. De nombreux processus d'importance primordiale ne peuvent se passer de la participation active de l'ARN. Les mécanismes de tels processus sont restés longtemps inconnus, mais grâce à l'étude de divers types d'ARN et de leurs fonctions, de nombreux détails deviennent progressivement clairs.

Il est possible que l'ARN ait joué un rôle décisif dans l'émergence et le développement de la vie à l'aube de l'histoire de la Terre. Les résultats d'études récentes plaident en faveur de cette hypothèse, témoignant de l'extraordinaire antiquité de nombreux mécanismes de fonctionnement cellulaire avec la participation de certains types d'ARN. Par exemple, les ribocommutateurs récemment découverts faisant partie de l'ARNm (un système de régulation sans protéines de l'activité des gènes au stade de la transcription), selon de nombreux chercheurs, sont des échos d'une époque où la vie primitive était construite sur la base de l'ARN, sans la participation de l'ADN et des protéines. Les microARN sont également considérés comme un composant très ancien du système de régulation. Les caractéristiques structurelles de l'ARNr catalytiquement actif indiquent son évolution progressive en ajoutant de nouveaux fragments à l'ancien protoribosome.

Une étude approfondie des types d'ARN et de la manière dont ils sont impliqués dans certains processus est également extrêmement importante pour les domaines théoriques et appliqués de la médecine.

Rue Kievyan, 16 0016 Arménie, Erevan +374 11 233 255

ARN de transfert, ARNt-l'acide ribonucléique dont la fonction est de transporter l'AA vers le site de synthèse des protéines. Il a une longueur typique de 73 à 93 nucléotides et une taille d'environ 5 nm. Les ARNt sont également directement impliqués dans la croissance de la chaîne polypeptidique, se joignant - étant dans un complexe avec un acide aminé - au codon de l'ARNm et assurant la conformation du complexe nécessaire à la formation d'une nouvelle liaison peptidique. Chaque acide aminé a son propre ARNt. L'ARNt est un ARN simple brin, mais dans sa forme fonctionnelle, il a une conformation en feuille de trèfle. AA se fixe de manière covalente à l'extrémité 3 "de la molécule à l'aide de l'enzyme aminoacyl-ARNt synthétase, spécifique de chaque type d'ARNt. Au site C, il existe un anticodon correspondant à AA-te. Les ARNt sont synthétisés par l'ARN polymérase ordinaire dans le cas des procaryotes et par l'ARN polymérase III dans le cas des eucaryotes Les transcrits des gènes d'ARNt subissent un traitement en plusieurs étapes, ce qui conduit à la formation d'une structure spatiale typique de l'ARNt.

Le traitement de l'ARNt implique 5 étapes clés :

élimination de la séquence nucléotidique de tête 5" ;

élimination de la séquence 3'-terminale ;

ajouter une séquence CCA à l'extrémité 3" ;

excision des introns (chez les eucaryotes et les archées);

modifications de nucléotides individuels.

Le transport de l'ARNt s'effectue le long d'une voie dépendante de Ran avec la participation du facteur de transport exportin t, qui reconnaît les str-ru secondaires et tertiaires caractéristiques de l'ARNt mature: sections courtes à double brin et correctement traitées 5 "- et 3" prend fin. Ce mécanisme garantit que seuls les ARNt matures sont exportés du noyau.

62. Traduction - reconnaissance de codons d'ARNm
La traduction est une synthèse protéique réalisée par des ribosomes à partir d'acides aminés sur une matrice d'ARNm (ou et d'ARN). Les éléments constitutifs du processus de traduction : acides aminés, ARNt, ribosomes, ARNm, enzymes d'aminoacylation de l'ARNt, facteurs protéiques de traduction (facteurs protéiques d'initiation, d'élongation, de terminaison - protéines extraribosomiques spécifiques nécessaires aux processus de traduction), sources d'énergie ATP et GTP , ions magnésium (stabilisent la structure des ribosomes). 20 acides aminés sont impliqués dans la synthèse des protéines. Pour qu'un acide aminé « reconnaisse » sa place dans la future chaîne polypeptidique, il doit se lier à un ARN de transfert (ARNt) qui remplit une fonction d'adaptateur. L'ARNt qui se lie à l'acide aminé reconnaît alors le codon correspondant sur l'ARNm. Reconnaissance des codons d'ARNm :

L'interaction codon-anticodon est basée sur les principes de complémentarité et d'antiparallélisme :

3'----C - G-A*------5' anticodon ARNt

5'-----G-C-Y*------3' codon d'ARNm

L'hypothèse d'oscillation a été proposée par F. Crick :

La base 3' du codon d'ARNm a un appariement non strict avec la base 5' de l'anticodon d'ARNt : par exemple, Y (ARNm) peut interagir avec A et G (ARNt)

Certains ARNt peuvent s'apparier avec plus d'un codon.

63. Caractéristiques des éléments constitutifs du processus de traduction. La traduction (translatio-traduction) est le processus de synthèse protéique à partir d'acides aminés sur la matrice d'ARN informationnel (matrice) (ARNm, ARNm) effectué par le ribosome.

La synthèse des protéines est la base de la vie cellulaire. Pour mener à bien ce processus dans les cellules de tous les organismes, il existe des organites spéciaux - ribosomes- des complexes ribonucléoprotéiques construits à partir de 2 sous-unités : grande et petite. La fonction des ribosomes est de reconnaître les trois lettres (trois nucléotides) codons ARNm, en les comparant aux anticodons ARNt correspondants portant acides aminés, et l'ajout de ces acides aminés à la chaîne protéique en croissance. En se déplaçant le long de la molécule d'ARNm, le ribosome synthétise une protéine conformément aux informations contenues dans la molécule d'ARNm.

Pour la reconnaissance d'AK-t dans la cellule, il existe des "adaptateurs" spéciaux, transférer des molécules d'ARN(ARNt). Ces molécules en forme de trèfle possèdent un site (anticodon) complémentaire d'un codon d'ARNm, ainsi qu'un autre site auquel est attaché l'acide aminé correspondant à ce codon. La fixation des acides aminés à l'ARNt est réalisée dans une réaction dépendante de l'énergie par les enzymes aminoacyl-ARNt synthétases, et la molécule résultante est appelée aminoacyl-ARNt. Ainsi, la spécificité de la traduction est déterminée par l'interaction entre le codon de l'ARNm et l'anticodon de l'ARNt, ainsi que la spécificité des aminoacyl-ARNt synthétases qui attachent les acides aminés strictement à leurs ARNt correspondants (par exemple, le codon GGU correspondra à un ARNt contenant l'anticodon CCA et uniquement la glycine AK).

ribosome procaryote

ARNr 5S et 23S ARNr 16S

34 écureuils 21 écureuils

Les ribosomes procaryotes ont une constante de sédimentation de 70S, c'est pourquoi ils sont appelés particules 70S. Ils sont construits à partir de deux sous-unités différentes : les sous-unités 30S et 50S. Chaque sous-unité est un complexe d'ARNr et de protéines ribosomiques.

La particule 30S contient une molécule d'ARNr 16S et dans la plupart des cas une molécule de protéine de plus de 20 espèces (21) . La sous-unité 50S est constituée de deux molécules d'ARNr (23S et 5S). Il se compose de plus de 30 protéines différentes (34), également représentées, en règle générale, par un exemplaire. La plupart des protéines ribosomales remplissent une fonction structurelle.

ribosome eucaryote

5S ; ARNr 5,8S et 28S ARNr 18S

au moins 50 protéines au moins 33 protéines

Le ribosome est constitué de grandes et petites sous-unités. La base de la structure de chaque sous-unité est un ARNr replié de manière complexe. Des protéines de ribosome ont été attachées à l'échafaudage d'ARNr.

Le coefficient de sédimentation d'un ribosome eucaryote complet est d'environ 80 unités Svedberg (80S), et le coefficient de sédimentation de ses sous-particules est de 40S et 60S.

La plus petite sous-unité 40S se compose d'une molécule d'ARNr 18S et de 30 à 40 molécules de protéines. La grande sous-unité 60S contient trois types d'ARNr avec des coefficients de sédimentation de protéines 5S, 5,8S et 28S et 40-50 (par exemple, les ribosomes d'hépatocytes de rat comprennent 49 protéines).

Régions fonctionnelles des ribosomes

P - site peptidyle pour l'ARNt peptidyle

A - site aminoacyle pour l'ARNt aminoacyle

E - site de libération de l'ARNt du ribosome

Le ribosome contient 2 sites fonctionnels d'interaction avec l'ARNt : aminoacyle (accepteur) et peptidyle (donneur). L'aminoacyl-ARNt pénètre dans le site accepteur du ribosome et interagit pour former des liaisons hydrogène entre les triplets de codon et d'anticodon. Après la formation de liaisons hydrogène, le système avance d'un codon et se retrouve dans le site donneur. En même temps, un nouveau codon apparaît dans le site accepteur libéré et l'aminoacyl-t-ARN correspondant y est attaché.

Ribosomes : structure, fonction

Les ribosomes sont les centres cytoplasmiques de la biosynthèse des protéines. Ils sont constitués de grandes et petites sous-unités, différant par des coefficients de sédimentation (taux de sédimentation lors de la centrifugation), exprimés en unités de Svedberg - S.

Les ribosomes sont présents à la fois dans les cellules eucaryotes et procaryotes, car ils remplissent une fonction importante dans biosynthèse des protéines. Chaque cellule contient des dizaines, des centaines de milliers (jusqu'à plusieurs millions) de ces petits organites arrondis. C'est une particule ribonucléoprotéique arrondie. Son diamètre est de 20-30 nm. Le ribosome est constitué de grandes et petites sous-unités, différant par des coefficients de sédimentation (vitesse de sédimentation lors de la centrifugation), exprimés en unités Svedberg - S. Ces sous-unités sont combinées en présence d'un brin d'ARNm (matrice, ou informationnelle, ARN). Un complexe d'un groupe de ribosomes unis par une seule molécule d'ARNm comme une chaîne de perles est appelé polysome. Ces structures sont soit librement situées dans le cytoplasme, soit attachées aux membranes du RE granulaire (dans les deux cas, la synthèse des protéines se déroule activement sur elles).

Les polysomes du RE granulaire forment des protéines qui sont excrétées de la cellule et utilisées pour les besoins de tout l'organisme (par exemple, les enzymes digestives, les protéines du lait maternel humain). De plus, les ribosomes sont présents sur la surface interne des membranes mitochondriales, où ils participent également activement à la synthèse des molécules protéiques.

Le cytoplasme des cellules contient trois principaux types fonctionnels d'ARN :

• l'ARN messager (ARNm) qui sert de matrice pour la synthèse des protéines ;
• l'ARN ribosomal (ARNr), qui agit comme composants structurels des ribosomes ;
• transférer les ARN (ARNt) impliqués dans la traduction (traduction) des informations d'ARNm dans la séquence d'acides aminés d'une molécule de protéine.

Dans le noyau des cellules, on trouve de l'ARN nucléaire, constituant de 4 à 10 % de l'ARN cellulaire total. La majeure partie de l'ARN nucléaire est représentée par des précurseurs de haut poids moléculaire d'ARN ribosomal et de transfert. Les précurseurs des ARNr de haut poids moléculaire (ARN 28 S, 18 S et 5 S) sont principalement localisés dans le nucléole.

L'ARN est matériel génétique principal dans certains virus d'animaux et de plantes (ARN génomique). La plupart des virus à ARN sont caractérisés par une transcription inverse de leur génome à ARN, dirigée par la transcriptase inverse.

Tous les acides ribonucléiques sont polymères ribonucléotidiques, reliés, comme dans une molécule d'ADN, par des liaisons 3",5"-phosphorodiester. Contrairement à l'ADN, qui a une structure double brin, l'ARN est molécules de polymère linéaire simple brin.

Structure de l'ARNm. L'ARNm est la classe d'ARN la plus hétérogène en termes de taille et de stabilité. La teneur en ARNm dans les cellules est de 2 à 6% de la quantité totale d'ARN. Les ARNm sont constitués de sections - les cistrons, qui déterminent la séquence d'acides aminés dans les protéines qu'ils codent.

structure de l'ARNt . Les ARN de transfert agissent comme médiateurs (adaptateurs) au cours de la traduction de l'ARNm. Ils représentent environ 15 % de l'ARN cellulaire total. Chacun des 20 acides aminés protéinogènes possède son propre ARNt. Pour certains acides aminés codés par deux codons ou plus, il existe plusieurs ARNt. Les ARNt sont des molécules simple brin relativement petites composées de 70 à 93 nucléotides. Leur poids moléculaire est de (2,4-3,1) .104 kDa.

Structure secondaire de l'ARNt est formé en raison de la formation du nombre maximal de liaisons hydrogène entre des paires complémentaires intramoléculaires de bases azotées. À la suite de la formation de ces liaisons, la chaîne polynucléotidique de l'ARNt se tord avec la formation de branches en spirale se terminant par des boucles de nucléotides non appariés. L'image spatiale des structures secondaires de tous les ARNt a la forme feuille de trèfle.

Dans la "feuille de trèfle" distinguer quatre succursales requises, les ARNt plus longs contiennent également courte cinquième branche (supplémentaire). La fonction adaptatrice de l'ARNt est assurée par une branche acceptrice, à l'extrémité 3" de laquelle un résidu d'acide aminé est attaché par une liaison éther, et une branche anticodon opposée à la branche acceptrice, au sommet de laquelle se trouve une boucle contenant un anticodon Un anticodon est un triplet spécifique de nucléotides qui est complémentaire dans la direction antiparallèle au codon de l'ARNm, codant pour l'acide aminé correspondant.

La branche en T portant la boucle pseudo-uridine (boucle TyC) assure l'interaction de l'ARNt avec les ribosomes.

La branche D, portant la boucle déhydrouridine, assure l'interaction de l'ARNt avec l'aminoacyl-ARNt synthétase correspondante.

Structure secondaire de l'ARNt

Les fonctions de la cinquième branche supplémentaire sont encore mal comprises ; très probablement, elle égalise la longueur des différentes molécules d'ARNt.

Structure tertiaire de l'ARNt très compact et est formé en réunissant des branches individuelles d'une feuille de trèfle en raison de liaisons hydrogène supplémentaires pour former une structure en forme de L "coude plié". Dans ce cas, le bras accepteur qui lie l'acide aminé est situé à une extrémité de la molécule et l'anticodon à l'autre.

Structure tertiaire de l'ARNt (selon A.S. Spirin)

La structure de l'ARNr et des ribosomes . Les ARN ribosomiques forment l'échafaudage auquel des protéines spécifiques se lient pour former des ribosomes. Ribosomes sont des organites nucléoprotéiques qui assurent la synthèse des protéines à partir de l'ARNm. Le nombre de ribosomes dans une cellule est très important : de 104 chez les procaryotes à 106 chez les eucaryotes. Les ribosomes sont localisés principalement dans le cytoplasme, chez les eucaryotes, en plus, dans le nucléole, dans la matrice des mitochondries et dans le stroma des chloroplastes. Les ribosomes sont constitués de deux sous-unités : une grande et une petite. Par taille et poids moléculaire, tous les ribosomes étudiés sont divisés en 3 groupes - les ribosomes 70S de procaryotes (coefficient de sédimentation S), constitués de petites sous-particules 30S et de grandes sous-particules 50S ; Ribosomes eucaryotes 80S, composés de petites sous-unités 40S et de grandes sous-unités 60S.

Petite sous-particule Le ribosome 80S est composé d'une molécule d'ARNr (18S) et de 33 molécules de diverses protéines. Grande sous-particule formé par trois molécules d'ARNr (5S, 5.8S et 28S) et environ 50 protéines.

Structure secondaire de l'ARNr est formé en raison de courtes sections double brin de la molécule - épingles à cheveux (environ 2/3 de l'ARNr), 1/3 - est représenté sections monobrin riche en nucléotides puriques.

Les acides nucléiques sont des substances de poids moléculaire élevé constituées de mononucléotides qui sont reliés les uns aux autres dans une chaîne polymère à l'aide de liaisons 3",5"-phosphodiester et emballés dans les cellules d'une certaine manière.

Les acides nucléiques sont des biopolymères de deux variétés : l'acide ribonucléique (ARN) et l'acide désoxyribonucléique (ADN). Chaque biopolymère est constitué de nucléotides qui diffèrent par le résidu glucidique (ribose, désoxyribose) et l'une des bases azotées (uracile, thymine). En conséquence, les acides nucléiques ont reçu leur nom.

Structure de l'acide ribonucléique

Structure primaire de l'ARN

Molécule d'ARN sont des polynucléotides linéaires (c'est-à-dire non ramifiés) avec un principe d'organisation similaire à l'ADN. Les monomères d'ARN sont des nucléotides constitués d'acide phosphorique, d'un glucide (ribose) et d'une base azotée reliés par des liaisons phosphodiester 3", 5". Les chaînes polynucléotidiques de la molécule d'ARN sont polaires, c'est-à-dire ont des extrémités 5' et 3" distinctes. En même temps, contrairement à l'ADN, l'ARN est une molécule simple brin. La raison de cette différence est trois caractéristiques de la structure primaire :

1. L'ARN, contrairement à l'ADN, contient du ribose au lieu du désoxyribose, qui possède un groupe hydroxyle supplémentaire. Le groupe hydroxy rend la structure double brin moins compacte
2. Parmi les quatre bases azotées principales ou majeures (A, G, C et U), à la place de la thymine, l'uracile est contenu, qui ne diffère de la thymine que par l'absence de groupe méthyle en 5ème position. De ce fait, la force de l'interaction hydrophobe dans la paire A-U complémentaire diminue, ce qui réduit également la probabilité de formation de molécules stables à double brin.
3. Enfin, l'ARN (en particulier l'ARNt) a une teneur élevée en soi-disant. bases mineures et nucléosides. Parmi eux se trouvent la dihydrouridine (il n'y a pas de double liaison simple dans l'uracile), la pseudouridine (l'uracile est lié au ribose différemment que d'habitude), la diméthyladénine et la diméthylguanine (deux groupes méthyle supplémentaires dans les bases azotées) et bien d'autres. La quasi-totalité de ces bases ne peuvent participer à des interactions complémentaires. Ainsi, les groupes méthyle de la diméthyladénine (contrairement à la thymine et à la 5-méthylcytosine) sont situés sur un atome qui forme une liaison hydrogène dans la paire A-U ; par conséquent, maintenant cette connexion ne peut pas être fermée. Cela empêche également la formation de molécules double brin.

Ainsi, les différences bien connues dans la composition de l'ARN à partir de l'ADN sont d'une grande importance biologique : après tout, les molécules d'ARN ne peuvent remplir leur fonction que dans un état simple brin, ce qui est le plus évident pour l'ARNm : il est difficile d'imaginer comment une molécule double brin pourrait être traduite sur les ribosomes.

Dans le même temps, restant unique, dans certaines zones, la chaîne d'ARN peut former des boucles, des saillies ou des "épingles à cheveux", avec une structure à double brin (Fig. 1.). Cette structure est stabilisée par l'interaction des bases en paires A::U et G:::C. Cependant, des paires "incorrectes" peuvent également être formées (par exemple, GU), et à certains endroits, il y a des "épingles à cheveux" et aucune interaction ne se produit du tout. Ces boucles peuvent contenir (en particulier dans l'ARNt et l'ARNr) jusqu'à 50% de tous les nucléotides. Le contenu total de nucléotides dans l'ARN varie de 75 unités à plusieurs milliers. Mais même les plus gros ARN sont plus courts de plusieurs ordres de grandeur que les ADN chromosomiques.

La structure primaire de l'ARNm a été copiée à partir d'une région d'ADN contenant des informations sur la structure primaire de la chaîne polypeptidique. La structure primaire des types d'ARN restants (ARNt, ARNr, ARN rare) est la copie finale du programme génétique des gènes d'ADN correspondants.

Structures secondaires et tertiaires de l'ARN

Les acides ribonucléiques (ARN) sont des molécules simple brin, par conséquent, contrairement à l'ADN, leurs structures secondaire et tertiaire sont irrégulières. Ces structures, définies comme la conformation spatiale d'une chaîne polynucléotidique, sont formées principalement par des liaisons hydrogène et des interactions hydrophobes entre bases azotées. Si une hélice stable est caractéristique d'une molécule d'ADN native, la structure de l'ARN est plus diversifiée et labile. L'analyse par diffraction des rayons X a montré que des sections individuelles de la chaîne de polynucléotides d'ARN, courbées, s'enroulent sur elles-mêmes avec la formation de structures intrahélicoïdales. La stabilisation des structures est obtenue par des appariements complémentaires de bases azotées de sections antiparallèles de la chaîne ; les paires spécifiques ici sont A-U, G-C et, plus rarement, G-U. Pour cette raison, des sections enroulées courtes et étendues appartenant à la même chaîne apparaissent dans la molécule d'ARN; ces zones sont appelées épingles à cheveux. Le modèle de la structure secondaire de l'ARN avec des éléments en épingle à cheveux a été développé à la fin des années 1950 et au début des années 1960. 20ième siècle dans les laboratoires de A. S. Spirin (Russie) et P. Doty (USA).

Certains types d'ARN
Types d'ARN	Taille en nucléotides	Une fonction
ARNg - ARN génomique	10000-100000
ARNm - ARN informationnel (matrice)	100-100000	transfère des informations sur la structure d'une protéine à partir d'une molécule d'ADN
ARNt - ARN de transfert	70-90	transporte les acides aminés vers le site de synthèse des protéines
ARNr - ARN ribosomique	plusieurs classes discrètes de 100 à 500 000	contenue dans les ribosomes, participe au maintien de la structure du ribosome
sn-ARN - petit ARN nucléaire	100	élimine les introns et joint enzymatiquement les exons dans l'ARNm
sno-ARN - petit ARN nucléolaire		impliqués dans la direction ou la réalisation de modifications de base dans l'ARNr et le petit ARN nucléaire, telles que, par exemple, la méthylation et la pseudo-uridinisation. La plupart des petits ARN nucléolaires se trouvent dans les introns d'autres gènes.
srp-RNA - ARN de reconnaissance de signal		reconnaît la séquence signal des protéines destinées à l'expression et participe à leur transfert à travers la membrane cytoplasmique
mi-ARN - micro-ARN	22	contrôler la traduction des gènes de structure par liaison complémentaire aux extrémités 3' des régions d'ARNm non traduites

La formation de structures hélicoïdales s'accompagne d'un effet hypochrome - une diminution de la densité optique des échantillons d'ARN à 260 nm. La destruction de ces structures se produit lorsque la force ionique de la solution d'ARN diminue ou lorsqu'elle est chauffée à 60-70 °C ; elle est également appelée fusion et s'explique par la transition structurale hélice - bobine chaotique, qui s'accompagne d'une augmentation de la densité optique de la solution d'acide nucléique.

Il existe plusieurs types d'ARN dans les cellules :

1. ARN informationnel (ou matrice) (ARNm ou ARNm) et son prédécesseur - ARN nucléaire hétérogène (ARNg-n)
2. ARN de transfert (ARN-t) et son précurseur
3. ribosomique (ARNr) et son prédécesseur
4. petit ARN nucléaire (ARN-sn)
5. petit ARN nucléolaire (sno-ARN)
6. ARN de reconnaissance de signal (ARN-srp)
7. miARN (mi-ARN)
8. ARN mitochondrial (ARN t+).

ARN hétérogène nucléaire et informationnel (matrice)

L'ARN nucléaire hétérogène est unique aux eucaryotes. C'est le précurseur de l'ARN messager (i-ARN), qui transporte l'information génétique de l'ADN nucléaire au cytoplasme. L'ARN nucléaire hétérogène (pré-ARNm) a été découvert par le biochimiste soviétique G. P. Georgiev. Le nombre de types d'ARNg est égal au nombre de gènes, car il sert de copie directe des séquences codantes du génome, grâce à quoi il possède des copies de palindromes d'ADN, donc sa structure secondaire contient des épingles à cheveux et des sections linéaires . L'enzyme ARN polymérase II joue un rôle clé dans la transcription de l'ARN à partir de l'ADN.

L'ARN messager est formé à la suite du traitement (maturation) de l'ARN-rn, au cours duquel les épingles à cheveux sont coupées, les régions non codantes (introns) sont excisées et les exons codants sont collés ensemble.

L'ARN messager (i-ARN) est une copie d'une section spécifique de l'ADN et agit comme un support d'informations génétiques de l'ADN au site de synthèse des protéines (ribosome) et est directement impliqué dans l'assemblage de ses molécules.

L'ARN messager mature a plusieurs régions avec différents rôles fonctionnels (Fig.)

• à l'extrémité 5 "se trouve la soi-disant "cap" ou cap - une section d'un à quatre nucléotides modifiés. Cette structure protège l'extrémité 5" de l'ARNm des endonucléases
• derrière la "coiffe" se trouve une région non traduite de 5 "- une séquence de plusieurs dizaines de nucléotides. Il est complémentaire de l'une des sections de l'ARN-r qui fait partie de la petite sous-unité du ribosome. De ce fait, il sert pour la liaison primaire de l'ARNm au ribosome, mais lui-même non diffusé
• codon initiateur - AUG codant pour la méthionine. Tous les ARNm ont le même codon de départ. La traduction (lecture) de l'ARNm commence par lui. Si la méthionine n'est pas nécessaire après la synthèse de la chaîne peptidique, alors, en règle générale, elle est clivée de son extrémité N-terminale.
• Le codon de départ est suivi de la partie codante, qui contient des informations sur la séquence d'acides aminés dans la protéine. Chez les eucaryotes, les ARNm matures sont monocistroniques ; chacun d'eux porte des informations sur la structure d'une seule chaîne polypeptidique.

  Une autre chose est que parfois la chaîne peptidique peu de temps après sa formation sur le ribosome est coupée en plusieurs chaînes plus petites. Cela se produit, par exemple, dans la synthèse de l'insuline et d'un certain nombre d'hormones oligopeptidiques.

  La partie codante de l'ARNm eucaryote mature est dépourvue d'introns - toute séquence non codante intercalée. En d'autres termes, il existe une séquence continue de codons sens qui doivent être lus dans le sens 5" -> 3".

• A la fin de cette séquence, il y a un codon de terminaison - l'un des trois codons "sans signification" : UAA, UAG ou UGA (voir le tableau du code génétique ci-dessous).
• Ce codon peut être suivi d'une autre région non traduite en 3', qui est beaucoup plus longue que la région non traduite en 5'.
• Enfin, presque tous les ARNm eucaryotes matures (à l'exception des ARNm d'histone) contiennent un fragment poly (A) de 150 à 200 nucléotides adénylés à l'extrémité 3 '.

La région 3' non traduite et le fragment poly(A) sont liés à la régulation de la durée de vie de l'ARNm, puisque la destruction de l'ARNm est effectuée par les 3'-exonucléases. Une fois la traduction de l'ARNm terminée, 10 à 15 nucléotides sont clivés du fragment poly (A). Lorsque ce fragment est épuisé, une partie importante de l'ARNm commence à se dégrader (si la région 3' non traduite est manquante).

Le nombre total de nucléotides dans l'ARNm varie généralement de quelques milliers. Dans ce cas, la partie codante peut parfois ne représenter que 60 à 70 % des nucléotides.

Dans les cellules, les molécules d'ARNm sont presque toujours associées à des protéines. Ces derniers stabilisent probablement la structure linéaire de l'ARNm, c'est-à-dire empêchent la formation de "épingles à cheveux" dans la partie codante. De plus, les protéines peuvent protéger l'ARNm d'une dégradation prématurée. De tels complexes d'ARNm avec des protéines sont parfois appelés informosomes.

L'ARN de transfert dans le cytoplasme de la cellule transporte les acides aminés sous une forme activée vers les ribosomes, où ils sont combinés en chaînes peptidiques dans une séquence spécifique, qui est définie par la matrice d'ARN (ARNm). À l'heure actuelle, les données sur la séquence nucléotidique de plus de 1700 types d'ARNt provenant d'organismes procaryotes et eucaryotes sont connues. Tous ont des caractéristiques communes à la fois dans leur structure primaire et dans la manière dont la chaîne polynucléotidique est repliée dans une structure secondaire en raison de l'interaction complémentaire des nucléotides inclus dans leur structure.

L'ARN de transfert dans sa composition ne contient pas plus de 100 nucléotides, parmi lesquels il y a une teneur élevée en nucléotides mineurs ou modifiés. Le premier ARN de transfert entièrement décodé était l'ARN d'alanine isolé de la levure. L'analyse a montré que l'ARN de l'alanine est constitué de 77 nucléotides disposés selon une séquence strictement définie ; ils comprennent les nucléotides dits mineurs, représentés par des nucléosides atypiques dihydrouridine (dgU) et pseudouridine (Ψ); inosine (I) : par rapport à l'adénosine, le groupement amino est remplacé par un groupement céto ; méthylinosine (mI), méthyl- et diméthylguanosine (mG et m 2 G); méthyluridine (mU) : identique à la ribothymidine. L'ARNt d'alanine contient 9 bases inhabituelles avec un ou plusieurs groupes méthyle, qui leur sont attachés par voie enzymatique après la formation de liaisons phosphodiester entre les nucléotides. Ces bases sont incapables de former des paires ordinaires ; peut-être servent-ils à empêcher l'appariement des bases dans certaines parties de la molécule et exposent ainsi des groupes chimiques spécifiques qui forment des liaisons secondaires avec l'ARN messager, le ribosome ou peut-être avec l'enzyme nécessaire pour attacher un acide aminé particulier à l'ARN de transfert correspondant. La séquence connue de nucléotides dans l'ARNt signifie essentiellement que sa séquence dans les gènes sur lesquels cet ARNt est synthétisé est également connue. Cette séquence peut être dérivée sur la base des règles d'appariement de bases spécifiques établies par Watson et Crick. En 1970, une molécule complète d'ADN double brin avec la séquence correspondante de 77 nucléotides a été synthétisée, et il s'est avéré qu'elle pouvait servir de matrice pour la construction d'ARN de transfert d'alanine. C'était le premier gène synthétisé artificiellement.

transcription d'ARNt

La transcription des molécules d'ARNt se produit à partir de séquences codant pour l'ADN avec la participation de l'enzyme ARN polymérase III. Lors de la transcription, la structure primaire de l'ARNt se forme sous la forme d'une molécule linéaire. La formation commence par la compilation d'une séquence nucléotidique par l'ARN polymérase conformément au gène contenant l'information sur cet ARN de transfert. Cette séquence est une chaîne polynucléotidique linéaire dans laquelle les nucléotides se succèdent. Une chaîne polynucléotidique linéaire est un ARN primaire, un précurseur de l'ARNt, qui comprend des introns - des excès non informatifs de nucléotides. A ce niveau d'organisation, le pré-ARNt n'est pas fonctionnel. Formé à différents endroits dans l'ADN des chromosomes, le pré-ARNt contient un excès d'environ 40 nucléotides par rapport à l'ARNt mature.

Dans la deuxième étape, le précurseur d'ARNt nouvellement synthétisé subit une maturation ou un traitement post-transcriptionnel. Pendant le traitement, les excès non informatifs dans le pré-ARN sont éliminés et des molécules d'ARN matures et fonctionnelles sont formées.

traitement pré-ARNt

Le traitement commence par la formation de liaisons hydrogène intramoléculaires dans le transcrit et la molécule d'ARNt prend la forme d'une feuille de trèfle. C'est le niveau secondaire d'organisation de l'ARNt, auquel la molécule d'ARNt n'est pas encore fonctionnelle. Ensuite, les régions non informatives sont excisées du pré-ARN, les régions informatives des "gènes brisés" sont épissées - épissage et modification des régions 5'- et 3'-terminales de l'ARN.

L'excision des régions non informatives du pré-ARN est réalisée à l'aide de ribonucléases (exo- et endonucléases). Après élimination des nucléotides en excès, la méthylation des bases de l'ARNt se produit. La réaction est réalisée par des méthyltransférases. La S-adénosylméthionine agit comme donneur de groupe méthyle. La méthylation empêche la destruction de l'ARNt par les nucléases. L'ARNt enfin mature est formé en fixant un trio spécifique de nucléotides (extrémité acceptrice) - CCA, qui est réalisé par une ARN polymérase spéciale.

À la fin du traitement, des liaisons hydrogène supplémentaires sont à nouveau formées dans la structure secondaire, grâce à quoi l'ARNt passe au niveau d'organisation tertiaire et prend la forme dite de la forme L. Sous cette forme, l'ARNt pénètre dans l'hyaloplasme.

structure de l'ARNt

La structure de l'ARN de transfert est basée sur une chaîne de nucléotides. Cependant, étant donné que toute chaîne de nucléotides comporte des parties chargées positivement et négativement, elle ne peut pas se trouver dans la cellule à l'état déplié. Ces parties chargées, étant attirées l'une vers l'autre, forment facilement des liaisons hydrogène entre elles selon le principe de complémentarité. Les liaisons hydrogène tordent bizarrement le brin d'ARNt et le maintiennent dans cette position. En conséquence, la structure secondaire de l'ARN-t a la forme d'une "feuille de trèfle" (Fig.), contenant 4 régions double brin dans sa structure. Une teneur élevée en nucléotides mineurs ou modifiés notés dans la chaîne d'ARNt et incapables d'interactions complémentaires forme 5 régions simple brin.

Que. la structure secondaire de l'ARNt est formée à la suite de l'appariement intrabrin de nucléotides complémentaires de sections individuelles d'ARNt. Les régions d'ARNt non impliquées dans la formation de liaisons hydrogène entre les nucléotides forment des boucles ou des liaisons linéaires. Les régions structurelles suivantes se distinguent dans l'ARNt :

1. Site accepteur (fin), constitué de quatre nucléotides disposés linéairement, dont trois ont la même séquence dans tous les types d'ARNt - CCA. L'hydroxyle 3 "-OH de l'adénosine est libre. Un acide aminé y est attaché avec un groupe carboxyle, d'où le nom de cette section de l'ARNt est accepteur. L'acide aminé de l'ARNt lié au groupe 3"-hydroxyle de l'adénosine délivre le acide aminé aux ribosomes, où se produit la synthèse des protéines.
2. Boucle d'anticodon, généralement formé de sept nucléotides. Il contient un triplet de nucléotides spécifiques à chaque ARNt, appelé anticodon. L'anticodon de l'ARNt s'apparie avec le codon de l'ARNm selon le principe de complémentarité. L'interaction codon-anticodon détermine l'ordre dans lequel les acides aminés sont disposés dans la chaîne polypeptidique lors de son assemblage dans les ribosomes.
3. Boucle pseudoridyle (ou boucle TΨC), constitué de sept nucléotides et contenant nécessairement un résidu d'acide pseudo-uridylique. On suppose que la boucle pseudouridyle est impliquée dans la liaison de l'ARNt au ribosome.
4. Dihydrouridine ou boucle D, généralement constitué de 8 à 12 résidus nucléotidiques, parmi lesquels il y a nécessairement plusieurs résidus dihydrouridine. On pense que la boucle D est nécessaire pour se lier à l'aminoacyl-ARNt synthétase, qui est impliquée dans la reconnaissance de son ARNt par un acide aminé (voir "Biosynthèse des protéines"),
5. Boucle supplémentaire, qui varie en taille et en composition de nucléotides dans différents ARNt.

La structure tertiaire de l'ARNt n'a plus la forme d'un trèfle. En raison de la formation de liaisons hydrogène entre les nucléotides de différentes parties de la "feuille de trèfle", ses pétales s'enroulent autour du corps de la molécule et sont en outre maintenus dans cette position par des liaisons de van der Waals, ressemblant à la forme de la lettre G ou L La présence d'une structure tertiaire stable est une autre caractéristique de l'ARN-t, contrairement aux longs polynucléotides d'ARNm linéaires. Vous pouvez comprendre exactement comment différentes parties de la structure secondaire de l'ARN-t sont pliées lors de la formation de la structure tertiaire en comparant les couleurs du diagramme de la structure secondaire et tertiaire de l'ARN-t.

Les ARN de transfert (ARNt) transportent les acides aminés du cytoplasme vers les ribosomes lors de la synthèse des protéines. D'après le tableau avec le code génétique, on peut voir que chaque acide aminé est codé par plusieurs séquences de nucléotides, par conséquent, chaque acide aminé a son propre ARN de transfert. En conséquence, il existe une grande variété d'ARNt, de une à six espèces pour chacun des 20 acides aminés. Les types d'ARNt pouvant se lier à un même acide aminé sont appelés isoaccepteurs (par exemple, l'alanine peut être attachée à l'ARNt, dont l'anticodon sera complémentaire des codons GCU, GCC, GCA, GCG). La spécificité d'un ARNt est indiquée par un exposant, par exemple : ARNt Ala.

Pour le processus de synthèse des protéines, les principales parties fonctionnelles de l'ARN-t sont: anticodon - une séquence de nucléotides située sur la boucle anticodon, complémentaire du codon de l'ARN informationnel (i-ARN) et de la partie accepteur - la fin de t -ARN opposé à l'anticodon, auquel l'acide aminé est attaché. La séquence de bases dans l'anticodon dépend directement du type d'acide aminé attaché à l'extrémité 3". Par exemple, l'ARNt, dont l'anticodon a la séquence 5"-CCA-3", ne peut porter que l'acide aminé tryptophane. Il est à noter que cette dépendance est au cœur du transfert de l'information génétique dont le porteur est l'ARN-t.

Dans le processus de synthèse des protéines, l'anticodon de l'ARNt reconnaît la séquence à trois lettres du code génétique (codon) de l'ARNi, en l'associant au seul acide aminé correspondant fixé à l'autre extrémité de l'ARNt. Ce n'est que si l'anticodon est complémentaire de la région de l'ARNm que l'ARN de transfert peut le rejoindre et donner l'acide aminé transféré pour la formation d'une chaîne protéique. L'interaction entre l'ARN-t et l'i-ARN se produit dans le ribosome, qui participe également activement à la traduction.

La reconnaissance de l'ARNt de son acide aminé et du codon de l'i-ARN se produit d'une certaine manière :

• La liaison de "propre" acide aminé à l'ARNt se produit à l'aide d'une enzyme - une aminoacyl-ARNt synthétase spécifique

  Il existe une grande variété d'aminoacyl-ARNt synthétases, selon le nombre d'ARNt utilisés par les acides aminés. Ils sont appelés ARSases en abrégé. Les synthétases d'aminoacyl-ARNt sont de grosses molécules (poids moléculaire 100 000 - 240 000) avec une structure quaternaire. Ils reconnaissent spécifiquement les ARNt et les acides aminés et catalysent leur combinaison. Ce processus nécessite de l'ATP, dont l'énergie est utilisée pour activer l'acide aminé de l'extrémité carboxyle et le fixer à l'hydroxyle (3 "-OH) de l'extrémité accepteur d'adénosine (CCA) de l'ARNt. On pense que dans la molécule de chaque aminoacyl-ARNt synthétase, il existe des centres de liaison au moins au moins trois centres de liaison : pour les acides aminés, les ARNt isoaccepteurs et l'ATP. Aux centres de liaison, une liaison covalente se forme lorsque l'acide aminé de l'ARNt correspond, et une telle liaison est hydrolysé en cas de mésappariement (attachement à l'ARNt du "mauvais" acide aminé).

  Les ARSases ont la capacité d'utiliser sélectivement un assortiment d'ARNt pour chaque acide aminé lors de la reconnaissance, c'est-à-dire le maillon principal de la reconnaissance est l'acide aminé, et son propre ARNt lui est ajusté. De plus, l'ARNt, par simple diffusion, transfère l'acide aminé qui lui est attaché vers les ribosomes, où la protéine est assemblée à partir d'acides aminés apportés sous la forme de différents aminoacyl-ARNt.

  

  Liaison d'un acide aminé à l'ARNt

  La liaison de l'ARNt et de l'acide aminé se produit comme suit (Fig.): un acide aminé et une molécule d'ATP sont attachés à l'aminoacyl-ARNt synthétase. Pour l'aminoacétylation ultérieure, la molécule d'ATP libère de l'énergie en séparant deux groupes phosphate. L'AMP restant (adénosine monophosphate) se fixe à l'acide aminé, le préparant pour la connexion avec le site accepteur de l'ARNt - l'épingle à cheveux accepteur. Après cela, la synthétase attache l'ARNt apparenté à l'acide aminé correspondant. A ce stade, la conformité de l'ARNt à la synthétase est vérifiée. Dans le cas de l'appariement, l'ARNt s'attache étroitement à la synthétase, modifiant sa structure, ce qui conduit au lancement du processus d'aminoacylation - l'attachement d'un acide aminé à l'ARNt.

  L'aminoacylation se produit lorsqu'une molécule d'AMP attachée à un acide aminé est remplacée par une molécule d'ARNt. Après ce remplacement, l'AMP quitte la synthétase et l'ARNt est retenu pour un dernier contrôle des acides aminés.

  Vérification de la correspondance de l'ARNt avec l'acide aminé attaché

  Le modèle de synthétase pour vérifier la correspondance de l'ARNt avec l'acide aminé attaché suppose la présence de deux centres actifs : synthétique et correctif. Au centre synthétique, l'ARNt est attaché à un acide aminé. Le site accepteur de l'ARNt capturé par la synthétase contacte d'abord le centre de synthèse, qui contient déjà l'acide aminé lié à l'AMP. Ce contact du site accepteur d'ARNt lui donne une torsion non naturelle jusqu'à ce que l'acide aminé soit attaché. Une fois que l'acide aminé est attaché au site accepteur de l'ARNt, la nécessité pour ce site d'être dans le centre de synthèse disparaît, l'ARNt se redresse et déplace l'acide aminé qui lui est attaché vers le centre de correction. Si la taille de la molécule d'acide aminé attachée à l'ARNt et la taille du centre de correction ne correspondent pas, l'acide aminé est reconnu comme incorrect et détaché de l'ARNt. La synthétase est prête pour le prochain cycle. Lorsque la taille de la molécule d'acide aminé attachée à l'ARNt et la taille du centre de correction correspondent, l'ARNt chargé de l'acide aminé est libéré : il est prêt à jouer son rôle dans la traduction des protéines. Et la synthétase est prête à attacher de nouveaux acides aminés et ARNt, et à recommencer le cycle.

  La connexion d'un acide aminé inapproprié avec une synthétase se produit en moyenne dans 1 cas sur 50 000, et avec un ARNt erroné une seule fois sur 100 000 pièces jointes.

• L'interaction du codon de l'ARNm et de l'anticodon de l'ARNt se produit selon le principe de complémentarité et d'antiparallélisme

  L'interaction de l'ARNt avec le codon de l'ARNm selon le principe de complémentarité et d'antiparallélisme signifie: puisque la signification du codon de l'ARNm se lit dans le sens 5 "-> 3", alors l'anticodon dans l'ARNt doit être lu dans le sens 3 " -> 5". Dans ce cas, les deux premières bases du codon et de l'anticodon sont appariées strictement complémentaires, c'est-à-dire qu'il ne se forme que des paires A U et G C. L'appariement des troisièmes bases peut s'écarter de ce principe. Les paires valides sont définies par le schéma :

  Ce qui suit découle du schéma.

  • Une molécule d'ARNt ne se lie qu'au codon de type 1 si le troisième nucléotide de son anticodon est C ou A
  • L'ARNt se lie à 2 types de codons si l'anticodon se termine par U ou G.
  • Et enfin, l'ARNt se lie à 3 types de codons si l'anticodon se termine par I (inosine nucléotide); une telle situation, en particulier, dans l'ARNt d'alanine.

    De cela, à son tour, il s'ensuit que la reconnaissance de 61 codons sens nécessite, en principe, pas le même, mais un plus petit nombre d'ARNt différents.

  ARN ribosomal

  

  Les ARN ribosomiques sont à la base de la formation des sous-unités ribosomiques. Les ribosomes fournissent l'arrangement spatial de l'ARNm et de l'ARNt lors de la synthèse des protéines.

  Chaque ribosome est constitué d'une grande et d'une petite sous-unité. Les sous-unités comprennent un grand nombre de protéines et d'ARN ribosomiques qui ne subissent pas de traduction. Les ribosomes, comme l'ARN ribosomique, diffèrent par le coefficient de sédimentation (sédimentation), mesuré en unités Svedberg (S). Ce coefficient dépend de la vitesse de sédimentation des sous-unités lors de la centrifugation en milieu aqueux saturé.

  Chaque ribosome eucaryote a un coefficient de sédimentation de 80S et est communément appelé particule 80S. Il comprend

  • une petite sous-unité (40S) contenant de l'ARN ribosomique avec un coefficient de sédimentation de l'ARNr 18S et 30 molécules de diverses protéines,
  • une grande sous-unité (60S), qui comprend 3 molécules d'ARNr différentes (une longue et deux courtes - 5S, 5.8S et 28S), ainsi que 45 molécules de protéines.

    Les sous-unités forment le "squelette" du ribosome, chacune entourée de ses propres protéines. Le coefficient de sédimentation d'un ribosome complet ne coïncide pas avec la somme des coefficients de ses deux sous-unités, ce qui est lié à la configuration spatiale de la molécule.

  La structure des ribosomes chez les procaryotes et les eucaryotes est approximativement la même. Ils ne diffèrent que par leur poids moléculaire. Le ribosome bactérien a un coefficient de sédimentation de 70S et est désigné comme une particule 70S, indiquant une vitesse de sédimentation plus faible ; contient

  • petite sous-unité (30S) - ARNr 16S + protéines
  • grande sous-unité (50S) - ARNr 23S + ARNr 5S + protéines de la grande sous-unité (Fig.)

  Dans l'ARNr, parmi les bases azotées, la teneur en guanine et cytosine est plus élevée que d'habitude. Des nucléosides mineurs sont également trouvés, mais pas aussi souvent que dans l'ARNt : environ 1 %. Ce sont principalement des nucléosides ribose-méthylés. La structure secondaire de l'ARNr comporte de nombreuses régions et boucles double brin (Fig.). Telle est la structure des molécules d'ARN formées au cours de deux processus successifs - la transcription de l'ADN et la maturation (traitement) de l'ARN.

  Transcription de l'ARNr à partir de l'ADN et traitement de l'ARNr

  Le pré-ARNr est produit dans le nucléole, où se trouvent les transcriptons de l'ARNr. La transcription de l'ARNr à partir de l'ADN se produit à l'aide de deux ARN polymérases supplémentaires. L'ARN polymérase I transcrit 5S, 5,8S et 28S en un long transcrit 45S, qui est ensuite divisé en parties requises. Cela garantit un nombre égal de molécules. Dans le corps humain, chaque génome haploïde contient environ 250 copies de la séquence d'ADN codant pour le transcrit 45S. Ils sont situés dans cinq répétitions en tandem groupées (c. le transcrit 45S se produit à l'intérieur du nucléole.

  Il y a 2000 copies du gène 5S-pRNA dans au moins trois clusters du chromosome 1. Leur transcription se déroule en présence d'ARN polymérase III à l'extérieur du nucléole.

  Pendant le traitement, un peu plus de la moitié du pré-ARNr reste et l'ARNr mature est libéré. Une partie des nucléotides de l'ARNr subit une modification qui consiste en une méthylation des bases. La réaction est réalisée par des méthyltransférases. La S-adénosylméthionine agit comme donneur de groupe méthyle. Les ARNr matures se combinent dans le noyau avec des protéines de ribosomes qui viennent ici du cytoplasme et forment de petites et grandes sous-unités ribosomiques. Les ARNr matures sont transportés du noyau au cytoplasme dans un complexe avec une protéine, ce qui les protège en outre de la destruction et facilite leur transfert.

  Centres ribosomiques

  Les ribosomes diffèrent considérablement des autres organites cellulaires. Dans le cytoplasme, ils se présentent sous deux états: inactif, lorsque les grandes et petites sous-unités sont séparées les unes des autres, et actif - pendant l'exercice de leur fonction - synthèse protéique, lorsque les sous-unités sont connectées les unes aux autres.

  Le processus de jonction des sous-unités de ribosome ou d'assemblage d'un ribosome actif est appelé initiation de la traduction. Cet assemblage se fait de manière strictement ordonnée, qui est assurée par les centres fonctionnels des ribosomes. Tous ces centres sont situés sur les surfaces de contact des deux sous-unités du ribosome. Ceux-ci inclus:

  1. Centre de liaison de l'ARNm (centre M). Il est formé par la région d'ARNr 18S, qui est complémentaire pour 5 à 9 nucléotides du fragment d'ARNm non traduit en 5'.
  2. Centre peptidyle (centre P). Au début du processus de traduction, l'aa-tRNA initiateur s'y lie. Chez les eucaryotes, le codon initiateur de tous les ARNm code toujours pour la méthionine, de sorte que l'aa-tRNA initiateur est l'un des deux aa-tRNA de la méthionine, marqué de l'indice i : Met-tRNA i Met . Aux étapes ultérieures de la traduction, le peptidyl-ARNt contenant la partie déjà synthétisée de la chaîne peptidique est situé dans le centre P.

     Parfois, ils parlent aussi du centre E (de "sortie" - sortie), où l'ARNt qui a perdu sa connexion avec le peptidyle se déplace avant de quitter le ribosome. Cependant, ce centre peut être considéré comme faisant partie intégrante du centre P.

  3. Centre d'acides aminés (centre A) - le site de liaison du prochain aa-ARNt.
  4. Centre de la peptidyl transférase (centre PTF) - il catalyse le transfert du peptidyle de la composition du peptidyl-ARNt au prochain aa-ARNt qui est entré dans le centre A. Dans ce cas, une autre liaison peptidique est formée et le peptidyle est prolongé par un acide aminé.

  Tant dans le centre des acides aminés que dans le centre peptidyle, la boucle anticodon de l'ARNt correspondant (aa-ARNt ou peptidyl-ARNt) fait évidemment face au centre M - le centre de liaison de l'ARN messager (interagissant avec l'ARNm), et l'accepteur boucle avec aminoacyle ou peptidyle au centre PTF.

  Répartition des centres entre les sous-unités

  La distribution des centres entre les sous-unités du ribosome se produit comme suit :

  • Petite sous-unité. Puisque c'est cette sous-unité qui contient l'ARNr 18S, avec le site duquel l'ARNm se lie, le centre M est situé sur cette sous-unité. De plus, la partie principale du centre A et une petite partie du centre P sont également situées ici.
  • Grande sous-unité. Les parties restantes des centres P et A sont situées sur sa surface de contact. Dans le cas du centre P, il s'agit de sa partie principale, et dans le cas du centre A, du site de liaison de la boucle acceptrice de l'α-ARNt avec le radical acide aminé (aminoacyle) ; le reste et la plupart des aa-ARNt se lient à la petite sous-unité. Le centre PTF appartient également à la grande sous-unité.
  Toutes ces circonstances déterminent l'ordre d'assemblage du ribosome au stade de l'initiation de la traduction.

  Initiation du ribosome (préparation du ribosome pour la synthèse des protéines)

  La synthèse des protéines, ou la traduction elle-même, est généralement divisée en trois phases : initiation (début), élongation (allongement de la chaîne polypeptidique) et terminaison (fin). Dans la phase d'initiation, le ribosome est préparé pour le travail : la connexion de ses sous-unités. Dans les ribosomes bactériens et eucaryotes, la connexion des sous-unités et le début de la traduction se déroulent de différentes manières.

  Démarrer une diffusion est le processus le plus lent. En plus des sous-unités du ribosome, l'ARNm et l'ARNt, le GTP et trois facteurs d'initiation protéique (IF-1, IF-2 et IF-3), qui ne font pas partie intégrante du ribosome, y participent. Les facteurs d'initiation facilitent la liaison de l'ARNm à la petite sous-unité et au GTP. Le GTP, par hydrolyse, fournit de l'énergie pour la fermeture des sous-unités du ribosome.

  

  1. L'initiation commence lorsque la petite sous-unité (40S) se lie au facteur d'initiation IF-3, ce qui fait obstacle à la liaison prématurée de la grande sous-unité et à la possibilité d'un attachement d'ARNm à celle-ci.
  2. De plus, l'ARNm (avec sa région non traduite en 5') rejoint le complexe "petite sous-unité (40S) + IF-3". Dans ce cas, le codon initiateur (AUG) est situé au niveau du centre peptidyle du futur ribosome .
  3. De plus, deux autres facteurs d'initiation rejoignent le complexe "petite sous-unité + IF-3 + ARNm": IF-1 et IF-2, tandis que ce dernier porte avec lui un ARN de transfert spécial, appelé aa-tRNA initiateur. Le complexe comprend également GTP.

     La petite sous-unité se lie à l'ARNm et présente deux codons pour la lecture. Au premier stade, la protéine IF-2 ancre l'aa-tRNA initiateur. Le deuxième codon ferme la protéine IF-1, qui la bloque et ne permet pas à l'ARNt suivant de se joindre tant que le ribosome n'est pas complètement assemblé.

  4. Après la liaison de l'aa-ARNt initiateur, c'est-à-dire Met-ARNt i Met, en raison de l'interaction complémentaire avec l'ARNm (codon initiateur AUG) et de sa mise en place dans le centre P, la liaison des sous-unités ribosomiques se produit. Le GTP est hydrolysé en GDP et en phosphate inorganique, et l'énergie libérée lorsque cette liaison à haute énergie est rompue crée un stimulus thermodynamique pour que le processus se déroule dans la bonne direction. Simultanément, les facteurs d'initiation quittent le ribosome.

  Ainsi, une sorte de "sandwich" de quatre composants principaux est formé. Dans le même temps, le codon d'ARNm initiateur (AUG) et l'ARNt aa initiateur qui lui est associé sont situés dans le centre P du ribosome assemblé. Ce dernier, dans la formation de la première liaison peptidique, joue le rôle de peptidyl-ARNt.

  

  Les transcrits d'ARN synthétisés par l'ARN polymérase subissent généralement d'autres transformations enzymatiques, appelées traitement post-transcriptionnel, et ce n'est qu'après cela qu'ils acquièrent leur activité fonctionnelle. Les transcriptions de l'ARN messager immature sont appelées ARN nucléaire hétérogène (hnARN). Ils sont constitués d'un mélange de très longues molécules d'ARN contenant des introns et des exons. La maturation (traitement) du hnARN chez les eucaryotes comprend plusieurs étapes, dont l'une est l'élimination des introns - séquences d'insertion non traduites et la fusion des exons. Le processus se déroule de telle manière que les exons successifs, c'est-à-dire les fragments d'ARNm codant, ne se séparent jamais physiquement. Les exons sont très précisément reliés entre eux par des molécules appelées petits ARN nucléaires (ARNsn). La fonction de ces ARN nucléaires courts, constitués d'une centaine de nucléotides, est longtemps restée obscure. Il a été établi après avoir découvert que leur séquence nucléotidique est complémentaire des séquences aux extrémités de chacun des introns. À la suite de l'appariement des bases contenues dans le snRNA et aux extrémités de l'intron en boucle, les séquences de deux exons se rapprochent de telle sorte qu'il devient possible d'éliminer l'intron les séparant et la connexion enzymatique (épissage) des fragments codants (exons). Ainsi, les molécules d'ARNsn jouent le rôle de matrices temporaires qui maintiennent les extrémités de deux exons proches l'une de l'autre afin que l'épissage se produise au bon endroit (Fig.).

  La conversion de l'ARNhn en ARNm en éliminant les introns a lieu dans un complexe nucléaire ARN-protéine appelé splicesome. Chaque spliceome a un noyau, composé de trois petites ribonucléoprotéines nucléaires (de faible poids moléculaire), ou snurps. Chaque snurp contient au moins un petit ARN nucléaire et plusieurs protéines. Il existe plusieurs centaines de petits ARN nucléaires différents transcrits principalement par l'ARN polymérase II. On pense que leur fonction principale est la reconnaissance de séquences ribonucléiques spécifiques par appariement de bases selon le type ARN-ARN. Ul, U2, U4/U6 et U5 sont les plus importants pour le traitement du hnARN.

  ARN mitochondrial

  L'ADN mitochondrial est une boucle continue et code pour 13 polypeptides, 22 ARNt et 2 ARNr (16S et 23S). La plupart des gènes sont situés sur la même chaîne (lourde), mais certains d'entre eux sont également situés sur la chaîne légère complémentaire. Dans ce cas, les deux chaînes sont transcrites sous forme de transcrits continus à l'aide d'ARN polymérase spécifique aux mitochondries. Cette enzyme est codée par le gène nucléaire. De longues molécules d'ARN sont ensuite clivées en 37 espèces distinctes, et l'ARNm, l'ARNr et l'ARNt traduisent ensemble 13 ARNm. Un grand nombre de protéines supplémentaires qui pénètrent dans les mitochondries à partir du cytoplasme sont traduites à partir de gènes nucléaires. Les patients atteints de lupus érythémateux disséminé ont des anticorps dirigés contre leurs propres protéines snurp corporelles. En outre, on pense qu'un certain ensemble de petits gènes d'ARN nucléaire du chromosome 15q joue un rôle important dans la pathogenèse du syndrome de Prader-Willi (une combinaison héréditaire de retard mental, petite taille, obésité, hypotension musculaire).

  
  

L'interaction et la structure de l'ARNI, de l'ARNt, de l'ARNR - les trois principaux acides nucléiques, sont considérées par une science telle que la cytologie. Cela aidera à découvrir quel est le rôle du transport (ARNt) dans les cellules. Cette molécule très petite, mais en même temps indéniablement importante, participe au processus de combinaison des protéines qui composent le corps.

Quelle est la structure de l'ARNt ? Il est très intéressant de considérer cette substance "de l'intérieur", pour connaître sa biochimie et son rôle biologique. Et aussi, comment la structure de l'ARNt et son rôle dans la synthèse des protéines sont-ils interdépendants ?

Qu'est-ce que le TRNA, comment est-il organisé ?

L'acide ribonucléique de transport est impliqué dans la construction de nouvelles protéines. Près de 10 % de tous les acides ribonucléiques sont transportés. Pour clarifier les éléments chimiques à partir desquels une molécule est formée, nous décrirons la structure de la structure secondaire de l'ARNt. La structure secondaire considère toutes les liaisons chimiques majeures entre les éléments.

Constitué d'une chaîne polynucléotidique. Les bases azotées qu'il contient sont reliées par des liaisons hydrogène. Comme l'ADN, l'ARN possède 4 bases azotées : l'adénine, la cytosine, la guanine et l'uracile. Dans ces composés, l'adénine est toujours associée à l'uracile, et la guanine, comme d'habitude, à la cytosine.

Pourquoi un nucléotide a-t-il le préfixe ribo- ? Simplement, tous les polymères linéaires qui ont un ribose au lieu d'un pentose à la base du nucléotide sont appelés ribonucléiques. Et l'ARN de transfert est l'un des 3 types d'un tel polymère ribonucléique.

La structure de l'ARNt : biochimie

Examinons les couches les plus profondes de la structure de la molécule. Ces nucléotides ont 3 composants :

1. Le saccharose, le ribose sont impliqués dans tous les types d'ARN.
2. Acide phosphorique.
3. azotés et pyrimidines.

Les bases azotées sont liées entre elles par des liaisons fortes. Il est d'usage de diviser les bases en purine et pyrimidine.

Les purines sont l'adénine et la guanine. L'adénine correspond à un adénynucléotide de 2 cycles interconnectés. Et la guanine correspond au même nucléotide guanine « à cycle unique ».

Les pyramidines sont la cytosine et l'uracile. Les pyrimidines ont une structure à un seul cycle. Il n'y a pas de thymine dans l'ARN, puisqu'elle est remplacée par un élément tel que l'uracile. Ceci est important à comprendre avant d'examiner d'autres caractéristiques structurelles de l'ARNt.

Types d'ARN

Comme vous pouvez le voir, la structure de l'ARNt ne peut pas être brièvement décrite. Vous devez vous plonger dans la biochimie pour comprendre le but de la molécule et sa véritable structure. Quels autres nucléotides ribosomiques sont connus ? Il existe également des acides nucléiques matriciels ou informationnels et ribosomiques. Abrégé en ARN et ARN. Les 3 molécules travaillent en étroite collaboration les unes avec les autres dans la cellule afin que le corps reçoive des globules de protéines correctement structurés.

Il est impossible d'imaginer le travail d'un polymère sans l'aide de 2 autres. Les caractéristiques structurelles des ARNt deviennent plus compréhensibles lorsqu'elles sont considérées conjointement avec des fonctions directement liées au travail des ribosomes.

La structure de l'ARN, de l'ARNt et de l'ARNr est similaire à bien des égards. Tous ont une base de ribose. Cependant, leur structure et leurs fonctions sont différentes.

Découverte des acides nucléiques

Le Suisse Johann Miescher a trouvé des macromolécules dans le noyau cellulaire en 1868, plus tard appelées nucléines. Le nom "nucléines" vient du mot (noyau) - le noyau. Bien qu'un peu plus tard, on ait découvert que chez les créatures unicellulaires qui n'ont pas de noyau, ces substances sont également présentes. Au milieu du XXe siècle, le prix Nobel a été reçu pour la découverte de la synthèse des acides nucléiques.

dans la synthèse des protéines

Le nom lui-même - ARN de transfert - indique la fonction principale de la molécule. Cet acide nucléique "apporte" avec lui l'acide aminé essentiel requis par l'ARN ribosomal pour fabriquer une protéine particulière.

La molécule d'ARNt a peu de fonctions. La première est la reconnaissance du codon IRNA, la seconde fonction est la livraison de blocs de construction - des acides aminés pour la synthèse des protéines. Certains autres experts distinguent la fonction d'accepteur. C'est-à-dire l'addition d'acides aminés selon le principe covalent. Il aide à "attacher" cet acide aminé à une enzyme telle que l'aminocil-ARNt synthétase.

Comment la structure de l'ARNt est-elle liée à ses fonctions ? Cet acide ribonucléique spécial est conçu de telle sorte que d'un côté se trouvent des bases azotées, qui sont toujours connectées par paires. Ce sont les éléments que nous connaissons - A, U, C, G. Exactement 3 "lettres" ou bases azotées constituent l'anticodon - un ensemble inverse d'éléments qui interagissent avec le codon selon le principe de complémentarité.

Cette caractéristique structurelle importante de l'ARNt garantit qu'il n'y aura pas d'erreurs dans le décodage de l'acide nucléique matrice. Après tout, cela dépend de la séquence exacte des acides aminés si la protéine dont le corps a besoin à l'heure actuelle est synthétisée correctement.

Caractéristiques structurelles

Quelles sont les caractéristiques structurelles de l'ARNt et son rôle biologique ? C'est une structure très ancienne. Sa taille se situe entre 73 et 93 nucléotides. Le poids moléculaire de la substance est de 25 000 à 30 000.

La structure de la structure secondaire de l'ARNt peut être désassemblée en examinant les 5 éléments principaux de la molécule. Ainsi, cet acide nucléique est constitué des éléments suivants :

• boucle de contact avec l'enzyme ;
• boucle pour le contact avec le ribosome ;
• boucle anticodon ;
• tige acceptrice;
• l'anticodon lui-même.

Et également allouer une petite boucle variable dans la structure secondaire. Un bras dans tous les types d'ARNt est le même - une tige de deux résidus cytosine et un résidu adénosine. C'est à cet endroit que se fait la connexion avec 1 des 20 acides aminés disponibles. Pour chaque acide aminé, une enzyme distincte est destinée - son propre aminoacyl-ARNt.

Toutes les informations qui chiffrent la structure de tout sont contenues dans l'ADN lui-même. La structure de l'ARNt chez toutes les créatures vivantes de la planète est presque identique. Il ressemblera à une feuille lorsqu'il est visualisé en 2-D.

Cependant, si vous regardez en volume, la molécule ressemble à une structure géométrique en forme de L. Ceci est considéré comme la structure tertiaire de l'ARNt. Mais pour la commodité de l'étude, il est d'usage de «détordre» visuellement. La structure tertiaire est formée à la suite de l'interaction des éléments de la structure secondaire, les parties qui se complètent mutuellement.

Les bras ou anneaux d'ARNt jouent un rôle important. Un bras, par exemple, est nécessaire pour la liaison chimique avec une enzyme particulière.

Une caractéristique d'un nucléotide est la présence d'un grand nombre de nucléosides. Il existe plus de 60 types de ces nucléosides mineurs.

Structure de l'ARNt et codage des acides aminés

Nous savons que l'anticodon d'ARNt a une longueur de 3 molécules. Chaque anticodon correspond à un acide aminé spécifique, "personnel". Cet acide aminé est relié à la molécule d'ARNt à l'aide d'une enzyme spéciale. Dès que les 2 acides aminés se rejoignent, les liaisons avec l'ARNt sont rompues. Tous les composés chimiques et les enzymes sont nécessaires jusqu'au moment requis. C'est ainsi que la structure et les fonctions de l'ARNt sont interconnectées.

Au total, il existe 61 types de ces molécules dans la cellule. Il peut y avoir des variations mathématiques 64. Cependant, 3 types d'ARNt sont absents en raison du fait que ce nombre exact de codons stop dans l'ARNI n'a pas d'anticodons.

Interaction entre l'ARN et l'ARNt

Considérons l'interaction d'une substance avec l'ARN et l'ARNR, ainsi que les caractéristiques structurelles de l'ARNt. La structure et le but d'une macromolécule sont interdépendants.

La structure de l'IRNA copie les informations d'une section distincte de l'ADN. L'ADN lui-même est une trop grande connexion de molécules, et il ne quitte jamais le noyau. Par conséquent, un ARN intermédiaire est nécessaire - informationnel.

A partir de la séquence de molécules copiées par l'ARN, le ribosome construit une protéine. Le ribosome est une structure polynucléotidique distincte, dont la structure doit être expliquée.

ARNt ribosomal : interaction

L'ARN ribosomal est un énorme organite. Son poids moléculaire est de 1 000 000 à 1 500 000. Près de 80% de la quantité totale d'ARN sont des nucléotides ribosomiques.

Il semble capturer la chaîne IRNA et attendre les anticodons qui apporteront avec eux des molécules d'ARNt. L'ARN ribosomique est constitué de 2 sous-unités : petite et grande.

Le ribosome est appelé "l'usine", car dans cet organite se déroule toute la synthèse des substances nécessaires à la vie quotidienne. C'est aussi une structure cellulaire très ancienne.

Comment se passe la synthèse des protéines dans le ribosome ?

La structure de l'ARNt et son rôle dans la synthèse des protéines sont interdépendants. L'anticodon situé sur l'un des côtés de l'acide ribonucléique convient dans sa forme à la fonction principale - la livraison d'acides aminés au ribosome, où se produit l'alignement en phase de la protéine. Essentiellement, le TRNA agit comme un intermédiaire. Sa tâche est uniquement d'apporter l'acide aminé nécessaire.

Lorsque des informations sont lues à partir d'une partie de l'ARN, le ribosome se déplace plus loin le long de la chaîne. Le modèle est nécessaire uniquement pour transmettre des informations codées sur la configuration et la fonction d'une seule protéine. Ensuite, un autre ARNt s'approche du ribosome avec ses bases azotées. Il décode également la partie suivante de l'ARNm.

Le décodage se déroule comme suit. Les bases azotées se combinent selon le principe de complémentarité de la même manière que dans l'ADN lui-même. En conséquence, TRNA voit où il doit "s'amarrer" et à quel "hangar" envoyer l'acide aminé.

Ensuite, dans le ribosome, les acides aminés ainsi sélectionnés sont chimiquement liés, étape par étape, une nouvelle macromolécule linéaire se forme, qui, après la fin de la synthèse, se tord en un globule (boule). L'ARNt et l'ARN utilisés, ayant rempli leur fonction, sont retirés de "l'usine" de protéines.

Lorsque la première partie du codon rejoint l'anticodon, le cadre de lecture est déterminé. Par la suite, si pour une raison quelconque un décalage de cadre se produit, alors certains signes de la protéine seront rejetés. Le ribosome ne peut pas intervenir dans ce processus et résoudre le problème. Ce n'est qu'une fois le processus terminé que les 2 sous-unités d'ARNr sont à nouveau combinées. En moyenne, pour 10 4 acides aminés, il y a 1 erreur. Pour chaque tranche de 25 protéines déjà assemblées, au moins 1 erreur de réplication se produira à coup sûr.

ARNt en tant que molécules reliques

Puisque l'ARNt peut avoir existé au moment de la naissance de la vie sur terre, on l'appelle une molécule relique. On pense que l'ARN est la première structure qui a existé avant l'ADN et qui a ensuite évolué. L'hypothèse du monde de l'ARN - formulée en 1986 par le lauréat Walter Gilbert. Cependant, il est encore difficile de le prouver. La théorie est défendue par des faits évidents - les molécules d'ARNt sont capables de stocker des blocs d'informations et d'une manière ou d'une autre de mettre en œuvre ces informations, c'est-à-dire d'effectuer un travail.

Mais les opposants à la théorie soutiennent qu'une courte période de la vie d'une substance ne peut garantir que l'ARNt est un bon porteur de toute information biologique. Ces nucléotides sont rapidement dégradés. La durée de vie de l'ARNt dans les cellules humaines varie de quelques minutes à plusieurs heures. Certaines espèces peuvent durer jusqu'à une journée. Et si nous parlons des mêmes nucléotides dans les bactéries, les termes sont beaucoup plus courts - jusqu'à plusieurs heures. De plus, la structure et les fonctions de l'ARNt sont trop complexes pour qu'une molécule devienne l'élément principal de la biosphère terrestre.